Variant indien : sa protéine S mutée se fixe mieux aux cellules

Julie Kern, Rédactrice scientifique
·2 min de lecture

L'Inde est le deuxième pays le plus touché par la Covid-19 dans le monde, devant le Brésil et derrière les États-Unis, avec 17,3 millions de cas confirmés. Depuis quelques semaines, l'épidémie est devenue hors de contrôle. Le nombre de cas augmente exponentiellement, tout comme le nombre de morts. Pour la seule journée du 25 avril 2021, 350.000 nouvelles infections ont été confirmées. Plusieurs pays, dont la France, le Royaume-Uni et les États-Unis, ont promis d'apporter leur soutien au pays. À New Delhi, la capitale, le confinement est prolongé d'une semaine.

Que sait-on du « double mutant » indien du coronavirus ?

Cette recrudescence sans précédent de l'épidémie est-elle liée à la propagation du variant indien du SARS-CoV-2 ? Aucun lien de cause à effet n'a été mis en évidence à l'heure actuelle. Les mutations qu'il porte, et qui sont déjà connues, lui confèrent un avantage évolutif certain favorisant sa propagation. Trois d'entre elles, L452R, E484Q et P681R font l'objet d'une petite étude publiée sur le serveur bioRxiv par les scientifiques de l'Institut national de virologie de Pune. Grâce à la cristallographie, ils ont pu analyser les interactions entre la protéine S du variant indien et le récepteur ACE2.

Un lien avec ACE2 renforcé...

Les mutations L452R et E484Q sont situées dans le receptor binding domain (RBD) de la protéine S, la région qui interagit physiquement avec ACE2. Chez les variants ne possédant pas la mutation L452R, la leucine (L) forme avec deux autres acides aminés voisins, une poche hydrophobe à la surface du RBD. Chez le variant indien, la leucine est remplacée par une arginine (R) qui n'est pas hydrophobe. La poche hydrophobe est donc rompue. Selon le calcul des scientifiques, la formation du complexe ACE-mutant indien nécessite moins d'énergie (-94543.180 kcal/mol) en comparaison à la souche non-mutée (-93732.305 kcal/mol).

L'acide glutamique en position 484 de la protéine S (E484) forme une liaison électrostatique avec un résidu du...

> Lire la suite sur Futura

À lire aussi sur Futura